Comment les paramètres de traitement thermique influencent la qualité des protéines de colza bypass

La chaleur est l'un des rares moyens de rendre les protéines de colza résistantes à la dégradation par les micro-organismes du rumen. Cependant, cette même chaleur peut lier des acides aminés dont la vache aura besoin ultérieurement. Les protéines qui traversent le rumen intactes ne sont utiles que si l'intestin grêle peut les digérer. La vraie question est donc de savoir quelle combinaison de température, de temps et d'humidité permet de protéger les protéines tout en les rendant digestibles.

Le regard de Cropenta

Pour les nutritionnistes, le chiffre de la protéine non dégradable dans le rumen (PNDR) ne raconte qu'une partie de l'histoire. La PNDR calculée pour un produit de colza n'est comparable qu'à un taux de passage supposé identique. Elle doit être lue conjointement avec la digestibilité intestinale des protéines non dégradées, car une PNDR élevée n'indique pas à elle seule un apport utilisable en acides aminés.

L'effet de la chaleur sur les protéines de colza

Le chauffage modifie les protéines de deux manières interdépendantes. La chaleur altère la structure tridimensionnelle des molécules de protéines et, en présence de sucres réducteurs, elle provoque des réactions de Maillard, au cours desquelles les groupes sucre se lient aux groupes amino libres, notamment le groupe epsilon-amino de la lysine. Contrôlée, cette liaison rend les protéines plus difficiles à dégrader par les micro-organismes du rumen, tandis que les acides et les enzymes plus loin dans le tube digestif peuvent encore libérer les acides aminés. En excès, elle détruit la lysine et diminue la digestibilité. Des travaux sur plusieurs aliments protéiques traités thermiquement ont rapporté que le chauffage diminuait les protéines brutes solubles et augmentait la fraction de protéines brutes insolubles dans les détergents neutres ^[1]. De tels changements dans la structure moléculaire et les caractéristiques nutritionnelles ont été décrits pour le traitement thermique de manière plus générale ^[2].

Ce que l'étude principale a mesuré, et ce qu'elle n'a pas mesuré

L'étude récente la plus directement pertinente a testé si le chauffage d'un isolat de protéines de colza augmentait sa qualité protéique, évaluée par la méthode DIAAS. Les auteurs ont rapporté des valeurs DIAAS supérieures à celles des concentrés de protéines de pois et de riz ^[3]. C'est un signal utile pour la question du traitement thermique, mais les preuves ont des limites claires. L'étude a travaillé avec un isolat de protéines, et non avec un tourteau de colza utilisé comme aliment protégé du rumen, et le cadre DIAAS évalue la digestion des acides aminés, pas l'échappement ruminal. Elle ne fournit pas de valeurs de PNDR ni de données de dégradation ruminale, elle ne peut donc pas montrer quelle quantité de protéines de bypass un régime thermique donné produit chez une vache.

Quels paramètres décident du résultat

La température, la durée et l'humidité agissent toutes sur la même réaction, et elles interagissent. Une température plus élevée ou une exposition plus longue accélère la réaction, mais la fenêtre entre un tourteau sous-traité, qui est encore rapidement dégradé dans le rumen, et un tourteau sur-traité, qui perd de la lysine digestible, peut être étroite. L'humidité affecte la facilité avec laquelle les sucres et les groupes amino se rencontrent pendant le chauffage. Les sources examinées ici ne donnent pas de plages de paramètres pour le colza qui peuvent être transférées directement à une ligne de production, de sorte que les réglages du processus doivent être considérés comme les variables qui nécessitent une documentation, et non comme des valeurs qui ont été validées pour le colza en général.

Dans la pratique en usine, la variation d'un lot à l'autre de la vapeur et du conditionnement peut faire en sorte qu'un processus nominalement identique produise un tourteau de caractère différent. C'est pourquoi une description de processus sur papier en dit moins que la dégradation et la digestibilité mesurées du produit fini.

Dégradation ruminale, PNDR et digestibilité intestinale

La protéine non dégradable dans le rumen est calculée à partir de la fraction potentiellement dégradable et du taux de dégradation fractionnaire, mesurés dans des sacs de nylon incubés dans le rumen, combinés à un taux de passage fractionnaire supposé (Kp), qui est estimé à partir de l'ingestion et de la production plutôt que mesuré dans le sac. Étant donné que la PNDR dépend du Kp, les valeurs ne sont comparables qu'au même taux de passage. Une PNDR élevée ne signifie pas en soi une bonne valeur nutritionnelle. Si les protéines qui échappent au rumen sont mal digérées dans l'intestin grêle, peu de protéines utilisables parviennent à l'animal. La digestibilité intestinale est donc la deuxième partie de l'évaluation, typiquement mesurée chez des vaches munies de canules duodénales.

La dégradation et la digestibilité sont des caractéristiques expérimentales de l'ingrédient. Les valeurs de formulation qui en dérivent, telles que les protéines digestibles intestinales ou les protéines métabolisables, sont des calculs au sein d'un système de valorisation, et non des réponses animales directes.

Méthode de mesure et ses limites

Les tests de dégradation des protéines in vitro sont plus rapides que l'incubation ruminale, mais ils corrèlent mal avec les mesures in situ chez les vaches fistulisées du rumen pour les protéines protégées par la chaleur et la réaction de Maillard, et ils peuvent surestimer la protection ruminale. Les valeurs déclarées basées sur des méthodes in vitro ne sont pas comparables aux valeurs in situ. Pour un acheteur, un chiffre étiqueté comme protégé en dit peu tant que la méthode de mesure, le taux de passage et le système de valorisation ne sont pas spécifiés.

Considérations pratiques pour la sélection des ingrédients

Demandez les données de dégradation in situ à un taux de passage déclaré, la digestibilité intestinale de la fraction non dégradée dans le rumen, l'échantillon de référence utilisé dans le test et le système de valorisation appliqué. Vérifiez si la lysine et d'autres acides aminés ont été rapportés sous une forme qui reflète la lysine réactive, car la lysine totale peut rester inchangée tandis que la lysine réactive diminue après un traitement excessif. Lorsque les données sont manquantes, l'étiquette «protégée» ne suffit pas à montrer si le traitement thermique a conduit la protéine vers un équilibre utile entre l'échappement et la digestion.

Résumé technique

Le traitement thermique des protéines de colza peut réduire la dégradation ruminale grâce à des réactions de Maillard contrôlées, mais un traitement excessif diminue la disponibilité de la lysine et la digestibilité intestinale. La température, la durée et l'humidité interagissent, et les sources examinées ne donnent pas de réglages transférables pour le tourteau de colza. La PNDR n'est valide qu'à un taux de passage déclaré et doit être lue avec la digestibilité intestinale et le système de valorisation. Les données mesurées in vivo constituent la base fiable de comparaison.

Cet article a été créé avec l'aide de l'IA et relu par l'équipe éditoriale de Cropenta. Il s'agit d'une information générale, et non d'un conseil professionnel.