Que devient la protéine "bypass" dans l'intestin grêle des ruminants

Le rumen d'une vache décompose une grande partie des protéines d'une ration avant qu'elle n'atteigne l'intestin. Cependant, la protéine qui échappe à cette dégradation est prise en charge par les enzymes digestives de l'animal. Pour un nutritionniste, la question est de savoir ce qu'il advient de cette protéine "bypass" une fois qu'elle arrive dans l'intestin grêle : quelles enzymes agissent sur elle, sous quelle forme les acides aminés sont libérés et quelle quantité devient utilisable.

Le regard de Cropenta

Pour les nutritionnistes, le point pratique est que la protéine échappant au rumen n'est précieuse que si l'intestin grêle la digère. L'action des peptidases dans le duodénum et le jéjunum est liée à l'apport en acides aminés, mais l'ampleur de ce lien pour une protéine "bypass" donnée doit être mesurée. Lorsque la PNDR d'une protéine est indiquée, la digestibilité intestinale et le taux de passage sous-jacent montrent la quantité d'acides aminés absorbables, de sorte que les deux valeurs doivent être vérifiées avant de comparer les produits.

Du rumen à l'intestin grêle

La protéine non dégradable dans le rumen (PNDR), également appelée protéine "bypass" ou UDP, est la fraction qui échappe à la dégradation microbienne dans le rumen et poursuit son chemin vers la caillette et l'intestin grêle. Dans la caillette, l'acide dénature la structure des protéines et la pepsine commence à les découper en morceaux plus petits. La digestion principale a lieu ensuite dans l'intestin grêle, où les enzymes scindent la protéine en peptides et en acides aminés libres que la paroi intestinale peut absorber. Les traitements de protection tels que les réactions de Maillard contrôlées visent à maintenir la protéine intacte dans le rumen tout en la rendant accessible à ces étapes ultérieures, mais un sur-traitement peut également réduire la digestibilité intestinale.

Quelles peptidases effectuent le travail

La digestion dans l'intestin grêle se déroule en deux grandes étapes. Les endopeptidases pancréatiques, comme la trypsine et la chymotrypsine, coupent les protéines à des sites internes pour produire des peptides plus courts. Les exopeptidases et les enzymes de la bordure en brosse à la surface de la muqueuse intestinale transforment ensuite ces peptides en acides aminés libres et en petits peptides, principalement des di- et tripeptides, qui sont absorbés par les transporteurs dans les cellules intestinales.

La production de peptidase réagit au régime alimentaire. Dans une étude sur des rats examinée dans une source, les animaux nourris avec un régime pauvre en protéines sécrétaient moins de trypsine et de chymotrypsine pancréatiques que les animaux nourris avec un régime riche en protéines, ce qui suggère que l'apport enzymatique s'adapte à la charge protéique.^[1] Il s'agit d'une observation chez les rongeurs qui n'établit pas la même adaptation chez les bovins.

D'autres travaux digestifs ont été réalisés dans des systèmes non ruminants. Une étude pilote a examiné l'activité des enzymes de la bordure en brosse sur l'hydrolysat de protéines de lactosérum non digéré et sur des digests intestinaux simulés.^[2] Elle provient d'un modèle alimentaire plutôt que de protéines d'alimentation et ne décrit pas la digestion des ruminants.

Ce que les preuves chez les ruminants peuvent et ne peuvent pas montrer

Pour une ration de ruminant, la question pratique est plus étroite que la biologie générale des peptidases : quelle quantité de PNDR qui atteint le duodénum est digérée et absorbée. La digestibilité intestinale est mesurée chez les vaches équipées de canules duodénales, par exemple avec la technique du sac de nylon mobile, où la protéine est incubée dans l'intestin et le résidu non digéré est mesuré. Le résultat est une valeur de digestibilité intestinale pour la fraction non dégradée dans le rumen, rapportée en pourcentage arrondi. Il s'agit d'une caractérisation expérimentale, et non d'une valeur de formulation.

L'activité quantitative de la peptidase contre des protéines "bypass" spécifiques chez les bovins n'a pas été démontrée, et l'effet de la chaleur ou du traitement de Maillard sur l'accès des enzymes dans l'intestin des ruminants n'a pas non plus été démontré. Le mécanisme général est compris, mais l'ampleur de l'effet pour une protéine protégée donnée doit provenir de mesures in vivo. Les tests enzymatiques in vitro ne reflètent pas de manière fiable les résultats in situ pour les protéines protégées par Maillard, où ils ont tendance à surestimer la protection ruminale.

De la PNDR aux protéines métabolisables

La PNDR n'est pertinente que si l'intestin la digère. Une protéine avec une PNDR élevée et une faible digestibilité intestinale fournit peu d'acides aminés utilisables. Des systèmes d'évaluation tels que le système néerlandais DVE/OEB combinent la dégradation ruminale, la digestibilité intestinale et un taux de passage (Kp) supposé en valeurs de formulation, et la PNDR calculée n'est comparable entre les produits qu'au même Kp. La protéine microbienne fournit également une grande partie des acides aminés atteignant l'intestin, de sorte que l'apport supplémentaire de protéine "bypass" ajoute de la valeur principalement lorsque la ration en a besoin.

Points pratiques pour la ration

Lorsque vous comparez deux protéines protégées, vérifiez si les valeurs de PNDR utilisent le même Kp et si la digestibilité intestinale est également rapportée. Un sur-traitement réduit à la fois la protection et la digestibilité. Ainsi, un chiffre de protection élevé sans données de digestibilité donne une image incomplète des acides aminés qui atteignent l'intestin.

Résumé technique

Les protéines "bypass" sortant du rumen sont digérées dans l'intestin grêle par des endopeptidases pancréatiques telles que la trypsine et la chymotrypsine, puis par des exopeptidases et des enzymes de la bordure en brosse qui libèrent des acides aminés et de petits peptides pour l'absorption. La PNDR, la digestibilité intestinale et le taux de passage supposé doivent être lus ensemble.

Cet article a été créé avec l'aide de l'IA et relu par l'équipe éditoriale de Cropenta. Il s'agit d'une information générale, et non d'un conseil professionnel.