Qué sucede con la proteína de derivación en el intestino delgado de los rumiantes

El rumen de una vaca descompone gran parte de la proteína de una ración antes de que llegue al intestino, pero la proteína que escapa a esa descomposición es donde las propias enzimas digestivas del animal toman el relevo. Para un nutricionista, la pregunta es qué sucede con esa proteína de derivación una vez que llega al intestino delgado: qué enzimas actúan sobre ella, en qué forma salen los aminoácidos y qué cantidad de ella se vuelve utilizable.

Perspectiva de Cropenta

Para los nutricionistas, el punto práctico es que la proteína que escapa al rumen solo es valiosa si el intestino delgado la digiere. La acción de la peptidasa en el duodeno y el yeyuno está relacionada con el suministro de aminoácidos, pero el tamaño de esa relación para una proteína de derivación dada debe provenir de la medición. Cuando se informa la PNDR de una proteína, la digestibilidad intestinal y la tasa de paso detrás de ella muestran cuánto se convierte en aminoácidos absorbibles, por lo que ambos valores deben verificarse antes de comparar productos.

Del rumen al intestino delgado

La proteína no degradable en el rumen (PNDR), también llamada proteína de derivación o UDP, es la fracción que escapa a la descomposición microbiana en el rumen y continúa hacia el abomaso y el intestino delgado. En el abomaso, el ácido desnaturaliza la estructura de la proteína y la pepsina comienza a cortarla en trozos más pequeños. La digestión principal ocurre luego en el intestino delgado, donde las enzimas dividen la proteína en péptidos y aminoácidos libres que la pared intestinal puede absorber. Los tratamientos de protección, como las reacciones de Maillard controladas, tienen como objetivo mantener la proteína intacta en el rumen mientras la dejan abierta a estos pasos posteriores, pero el procesamiento excesivo también puede reducir la digestibilidad intestinal.

Qué peptidasas realizan el trabajo

La digestión en el intestino delgado se lleva a cabo en dos etapas amplias. Las endopeptidasas pancreáticas como la tripsina y la quimotripsina cortan las proteínas en sitios internos y producen péptidos más cortos. Las exopeptidasas y las enzimas del borde en cepillo en la superficie del revestimiento intestinal luego recortan estos péptidos en aminoácidos libres y péptidos pequeños, principalmente di- y tripéptidos, que son absorbidos por transportadores en las células intestinales.

La producción de peptidasa responde a la dieta. En un estudio con ratas revisado en una fuente, los animales alimentados con una dieta baja en proteínas secretaron menos tripsina y quimotripsina pancreáticas que los animales alimentados con una dieta alta en proteínas, lo que sugiere que el suministro de enzimas se adapta a la carga de proteínas.^[1] Este es un hallazgo en roedores y no establece la misma adaptación en el ganado.

Otros trabajos digestivos se han llevado a cabo en sistemas no rumiantes. Un estudio piloto examinó la actividad enzimática del borde en cepillo sobre el hidrolizado de proteína de suero no digerido y sobre los digeridos intestinales simulados.^[2] Proviene de un modelo alimentario en lugar de proteína de pienso y no describe la digestión en rumiantes.

Qué puede y qué no puede mostrar la evidencia en rumiantes

Para una ración de rumiantes, la cuestión práctica es más estrecha que la biología general de las peptidasas: qué cantidad de la PNDR que llega al duodeno se digiere y absorbe. La digestibilidad intestinal se mide en vacas equipadas con cánulas duodenales, por ejemplo, con la técnica de la bolsa de nailon móvil, donde la proteína se incuba en el intestino y se mide el residuo no digerido. El resultado es un valor de digestibilidad intestinal para la fracción no degradada en el rumen, reportado como un porcentaje redondeado. Es una caracterización experimental, no un valor de formulación.

No se ha demostrado la actividad cuantitativa de la peptidasa contra proteínas de derivación específicas en el ganado, ni tampoco el efecto del calor o el tratamiento de Maillard sobre el acceso enzimático en el intestino de los rumiantes. El mecanismo general se comprende, pero el tamaño del efecto para una proteína protegida dada debe provenir de una medición in vivo. Las pruebas enzimáticas in vitro no reflejan de manera fiable los resultados in situ para las proteínas protegidas por Maillard, donde tienden a sobreestimar la protección ruminal.

De la PNDR a la proteína metabolizable

La PNDR solo cuenta si el intestino la digiere. Una proteína con alta PNDR y baja digestibilidad intestinal entrega pocos aminoácidos utilizables. Los sistemas de valoración como el sistema holandés DVE/OEB combinan la degradación ruminal, la digestibilidad intestinal y una tasa de paso asumida (Kp) en valores de formulación, y la PNDR calculada es comparable entre productos solo a la misma Kp. La proteína microbiana también suministra una gran parte de los aminoácidos que llegan al intestino, por lo que la proteína de derivación adicional agrega valor principalmente donde la ración la necesita.

Puntos prácticos para la ración

Al comparar dos proteínas protegidas, verifique si los valores de PNDR utilizan la misma Kp y si se informa la digestibilidad intestinal. El procesamiento excesivo reduce tanto la protección como la digestibilidad, por lo que una cifra de alta protección sin datos de digestibilidad proporciona una imagen incompleta de los aminoácidos que llegan al intestino.

Resumen técnico

La proteína de derivación que sale del rumen se digiere en el intestino delgado por endopeptidasas pancreáticas como la tripsina y la quimotripsina, luego por exopeptidasas y enzimas del borde en cepillo que liberan aminoácidos y pequeños péptidos para su absorción. La PNDR, la digestibilidad intestinal y la tasa de paso asumida deben leerse juntas.

Este artículo se ha creado con ayuda de IA y ha sido revisado por el equipo editorial de Cropenta. Es información general, no asesoramiento profesional.